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松本 富美子*; 牧野 浩司*; 前田 佳代*; Patzelt, H.*; 前田 雄一郎*; 藤原 悟
Journal of Molecular Biology, 342(4), p.1209 - 1221, 2004/09
被引用回数:19 パーセンタイル:29.76(Biochemistry & Molecular Biology)筋収縮は、筋肉の主要な成分である太いフィラメントと細いフィラメントが互いに滑ることにより起こるが、そのCa濃度による制御には、骨格筋・心筋においては細いフィラメント中の蛋白質トロポニンC,トロポニンI,トロポニンT,トロポミオシンが関与している。筋収縮制御機構の解明にはこれらの蛋白質のフィラメント内での構造を知ることが重要である。われわれは、その第一段階として、細いフィラメント中でのトロポニンCの構造を選択的重水素化及びコントラスト変調法と組合せた中性子散乱法により調べた。重水素化トロポニンCを調製し、単離精製した細いフィラメントに挿入することにより重水素化トロポニンCを含むフィラメントを調製し、溶媒の散乱長密度を重水素化されていない成分と一致させることにより重水素化成分のみが見える条件下で中性子散乱実験を行った。得られた散乱曲線は重水素化トロポニンCのみからの散乱曲線となる。Caの有無において中性子散乱曲線を測定し、モンテカルロ法を用いたモデル計算による解析の結果、トロポニンCの慣性半径はCaの結合により、23から24に増大すること、さらにトロポニンCの細いフィラメント軸中心からの距離が53から49に減少することが明らかとなった。
藤原 悟; 松尾 龍人; 山田 武*; 柴田 薫
no journal, ,
筋収縮は、筋肉細胞のCa濃度により調節されている。筋収縮調節の分子機構の解明は生理学・生物物理学的興味のみならず心筋症発症機構という医学的観点からも重要である。筋収縮調節は、筋肉の「細いフィラメント」上の調節蛋白質トロポニン, トロポミオシンにより行われている。Ca濃度の違いにより、この細いフィラメントの柔らかさが変化することが示唆されている。蛋白質の柔らかさは、蛋白質のダイナミクスに由来する。我々は、筋収縮調節機構における蛋白質ダイナミクスの役割を調べるために、ウシ心筋から単離した細いフィラメントの中性子準弾性散乱実験を行った。筋収縮が抑制される低Ca濃度と抑制解除される高Ca濃度状態のそれぞれについて測定を行った結果、低Ca度状態の細いフィラメントの方が高Ca濃度状態よりも、より柔らかいこと、そしてこの柔らかさの違いは、原子の局所的な運動の分布の違いに由来することが示された。さらに、この違いは、調節蛋白質のダイナミクスの違いによることが示唆された。これらの結果は、調節蛋白質のダイナミクスの制御が、筋収縮調節機構において重要な役割を果たすことを示唆している。